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Biotechnologie, Agronomie, Société et Environnement/Biotechnology, Agronomy, Society and Environment

1370-6233 1780-4507

 

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Lucien Patrice Kouamé, Edmond Ahipo Dué, Sébastien Lamine Niamké, Françoise Akissi Kouamé & Alphonse Kamenan

Synthèses enzymatiques de néoglucoconjugués catalysées par l’alpha-glucosidase purifiée de la blatte Periplaneta americana (Linnaeus)

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Annexes

Notes de la rédaction

Reçu le 7 mai 2004, accepté le 23 décembre 2004

Résumé

La blatte Periplaneta americana (Linnaeus) possède dans son tube digestif une alpha-glucosidase mésophile (50 °C) ayant une activité hydrolytique maximale à pH 5,0. Cette enzyme, purifiée à homogénéité électrophorétique sur gel de polyacrylamide 12 % (P/V), hydrolyse activement le maltose, le saccharose et le p-nitrophényl-alpha-D-glucopyranoside. Nous avons testé l’aptitude de cette enzyme à catalyser les réactions de synthèse de néoglucoconjugués lorsque le maltose et le saccharose sont utilisés comme donneurs de glucosyle, le 2-phényléthanol et le phénol comme accepteurs de glucosyle (aglycones). Les conditions expérimentales ont été optimisées au niveau du temps de réaction, du pH et des concentrations de donneurs et d’accepteurs de glucosyle. Les pourcentages de réaction de transglucosylation [donnés par le rapport quantité de néoglucoconjugués synthétisés (mM)/quantité de produit d’hydrolyse (mM)] à 37 °C sont très élevés et ont pu atteindre 67 % et 48 % respectivement avec le 2-phényléthanol et le phénol comme accepteurs de glucosyle. Cette alpha-glucosidase hydrolyse les produits de synthèse lorsque les concentrations de ceux-ci deviennent importantes dans le milieu réactionnel. Ce qui signifie que ces produits sont le phényléthyl-alpha-D-glucoside et le phényl-alpha-D-glucoside. Ces résultats suggèrent que cette enzyme fonctionne par un mécanisme de rétention de configuration anomérique. À partir de ce constat, l’alpha-glucosidase de la blatte Periplaneta americana apparaît comme une bonne source pour la préparation des alpha-néoglucoconjugués.

Mots-clés : alpha-glucosidase, transglucosylation, blatte, Periplaneta americana

Abstract

Enzymatic synthesis of neoglucoconjugates by purified alpha-glucosidase from cockroach Periplaneta americana (Linnaeus).

Cockroach Periplaneta americana (Linnaeus) contains in his digestive tract an acid (pH 5.0) and mesophile (50 °C) alpha-glucosidase. This enzyme, purified to homogeneity, hydrolyses highly maltose, sucrose and p-nitrophenyl-alpha-D-glucopyranoside. The ability of alpha-glucosidase from cockroach purified to homogeneity to catalyse transglucosylation reactions was tested using maltose and saccharose as glucosyl donors and 2-phenylethanol and phenol as acceptors. The experimental conditions were optimized in relation to the time course of the reaction, pH and concentrations of glucosyl donors and acceptors. The yields in transglucosylation reactions at 37 °C were very high and could attain 67% and 48% with 2-phenylethanol and phenol respectively as glucosyl acceptors. This alpha-glucosidase hydrolyzed the products formed. It seems that the products formed were the phenylethyl-alpha-D-glucoside and phenyl-alpha-D-glucoside. These results suggest that alpha-glucosidase from cockroach is an exoglucosidase which catalyse the splitting of the alpha-glucosyl residue from the non reducing terminal of the substrate to liberate alpha-glucose. This comportment indicates that this enzyme operated by a mechanism involving the retention of the anomeric configuration. On the basis of this work, alpha-glucosidase from P. americana appears to be a valuable tool for the preparation of alpha-neoglucoconjugates.

Keywords : transglucosylation, alpha-glucosidase, cockroach, Periplaneta americana

Pour citer cet article

Lucien Patrice Kouamé, Edmond Ahipo Dué, Sébastien Lamine Niamké, Françoise Akissi Kouamé & Alphonse Kamenan, «Synthèses enzymatiques de néoglucoconjugués catalysées par l’alpha-glucosidase purifiée de la blatte Periplaneta americana (Linnaeus)», BASE [En ligne], volume 9 (2005), numéro 1, 35-42 URL : http://popups.ulg.ac.be/1780-4507/index.php?id=13825.

A propos de : Lucien Patrice Kouamé

Laboratoire de Biochimie et Technologie des Aliments. Unité de Formation et de Recherche en Sciences et Technologie des Aliments. Université d’Abobo-Adjamé. 02 BP 801 Abidjan 02 (Côte d’Ivoire). E-mail : kouame_patrice@yahoo.fr

A propos de : Edmond Ahipo Dué

Laboratoire de Biochimie et Technologie des Aliments. Unité de Formation et de Recherche en Sciences et Technologie des Aliments. Université d’Abobo-Adjamé. 02 BP 801 Abidjan 02 (Côte d’Ivoire).

A propos de : Sébastien Lamine Niamké

Laboratoire de Biotechnologie. Unité de Formation et de Recherche en Biosciences. Université d’Abidjan-Cocody. 22 BP 582 Abidjan 22 (Côte d’Ivoire).

A propos de : Françoise Akissi Kouamé

Laboratoire de Biochimie et Technologie des Aliments. Unité de Formation et de Recherche en Sciences et Technologie des Aliments. Université d’Abobo-Adjamé. 02 BP 801 Abidjan 02 (Côte d’Ivoire).

A propos de : Alphonse Kamenan

Laboratoire de Biochimie et Technologie des Aliments. Unité de Formation et de Recherche en Sciences et Technologie des Aliments. Université d’Abobo-Adjamé. 02 BP 801 Abidjan 02 (Côte d’Ivoire).